Imunoglobulinas: estrutura, tipos e funções

As imunoglobulinas são moléculas que produzem linfócitos B e células plasmáticas que ajudam a defender o corpo. Eles consistem de uma biomolécula de glicoproteína pertencente ao sistema imunológico. Eles são uma das proteínas mais abundantes no soro sangüíneo, após a albumina.

O anticorpo é outro nome que as imunoglobulinas recebem, e elas são consideradas globulinas devido ao seu comportamento na eletroforese do soro sanguíneo que as contém. A molécula de imunoglobulina pode ser simples ou complexa, dependendo de sua apresentação ser um monômero ou ser polimerizada.

A estrutura comum das imunoglobulinas é semelhante à letra "Y". Existem cinco tipos de imunoglobulinas que apresentam diferenças morfológicas, funcionais e de localização no organismo. As diferenças estruturais dos anticorpos não estão em forma, mas em sua composição; Cada tipo tem um objetivo específico.

A resposta imunológica promovida pelas imunoglobulinas é muito específica e é um mecanismo altamente complexo. O estímulo para sua secreção pelas células é ativado na presença de agentes estranhos ao organismo, como uma bactéria. A função da imunoglobulina será ligar-se ao elemento estranho e eliminá-lo.

Imunoglobulinas ou anticorpos podem estar presentes tanto no sangue como na superfície membranosa dos órgãos. Essas biomoléculas representam elementos importantes dentro do sistema de defesa do corpo humano.

Estrutura

A estrutura dos anticorpos contém aminoácidos e carboidratos, os oligossacarídeos. A presença predominante de aminoácidos, sua quantidade e distribuição é o que determina a estrutura da imunoglobulina.

Como todas as proteínas, as imunoglobulinas possuem estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, determinando sua aparência típica.

Considerando o número de aminoácidos que eles apresentam, as imunoglobulinas possuem dois tipos de cadeia: cadeia pesada e cadeia leve. Além disso, de acordo com a sequência de aminoácidos na sua estrutura, cada uma das cadeias tem uma região variável e uma região constante.

Correntes pesadas

As cadeias pesadas de imunoglobulinas correspondem a unidades polipepticas consistindo em sequcias de 440 aminoidos.

Cada imunoglobulina possui 2 cadeias pesadas e cada uma delas possui uma região variável e uma região constante. A região constante possui 330 aminoácidos e a variável 110 aminoácidos seqüenciada.

A estrutura da cadeia pesada é diferente para cada imunoglobulina. Eles são um total de 5 tipos de cadeia pesada que determinam os tipos de imunoglobulina.

Os tipos de cadeia pesada são identificados pelas letras gregas γ, μ, α, ε, δ para imunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.

A região constante das cadeias pesadas ε e μ é formada por quatro domínios, enquanto aqueles correspondentes a α, γ, δ possuem três. Então, cada região constante será diferente para cada tipo de imunoglobulina, mas comum às imunoglobulinas do mesmo tipo.

A região variável da cadeia pesada é formada por um único domínio de imunoglobulina. Esta região tem uma sequência de 110 aminoácidos e será diferente dependendo da especificidade do anticorpo para um antigénio.

Na estrutura das cadeias pesadas pode ser observada uma angulação ou flexão - chamada de dobradiça - que representa a área flexível da corrente.

Cadeias leves

As cadeias leves de imunoglobulinas são polipéptidos consistindo em cerca de 220 aminoácidos. Existem dois tipos de cadeia leve em humanos: kappa (κ) e lambda (λ), o último com quatro subtipos. Os domínios constante e variável possuem sequências de 110 aminoácidos cada.

Um anticorpo pode ter duas cadeias leves de κ (κκ) ou um par de cadeias de λ (λλ), mas não é possível ter um de cada tipo ao mesmo tempo.

Segmentos Fc e Fab

Uma vez que cada imunoglobulina tem uma forma semelhante a um "Y", pode ser dividida em dois segmentos. O segmento "inferior", a base, é chamado de fração cristalizável ou Fc; enquanto os braços do "Y" formam o Fab, ou fração que liga o antígeno. Cada uma destas secções estruturais da imunoglobulina desempenha uma função diferente.

Segmento de Fc

O segmento Fc possui dois ou três domínios constantes das cadeias pesadas de imunoglobulina.

O Fc pode ligar-se a proteínas ou a um receptor específico em basófilos, eosinófilos ou mastócitos, de modo que induz a resposta imune específica que eliminará o antígeno. Fc corresponde ao terminal carboxilo da imunoglobulina.

Segment Fab

O segmento Fab ou segmento de um anticorpo contém os domínios variáveis em suas extremidades, além dos domínios constantes das cadeias pesada e leve.

O domínio constante da cadeia pesada é continuado com os domínios do segmento Fc que formam a articulação. Corresponde à extremidade do terminal amino da imunoglobulina.

A importância do segmento Fab é que permite a união com os antígenos, substâncias estranhas e potencialmente nocivas.

Os domínios variáveis de cada imunoglobulina garantem sua especificidade para um determinado antígeno; essa característica permite inclusive o seu uso no diagnóstico de doenças inflamatórias e infecciosas.

Tipos

As imunoglobulinas conhecidas até agora possuem uma cadeia pesada específica que é constante para cada uma delas e a diferença das outras.

Existem cinco variedades de cadeias pesadas que determinam cinco tipos de imunoglobulinas, cujas funções são diferentes.

Imunoglobulina G (IgG)

A imunoglobulina G é a variedade mais numerosa. Tem uma cadeia gama pesada e é apresentada na forma unimolecular ou monomérica.

A IgG é a mais abundante no soro sanguíneo e no espaço dos tecidos. Alterações mínimas na sequência de aminoácidos de sua cadeia pesada determinam sua divisão em subtipos: 1, 2, 3 e 4.

A imunoglobulina G possui uma sequência de 330 aminoácidos no seu segmento Fc e um peso molecular de 150.000, dos quais 105.000 correspondem à sua cadeia pesada.

Imunoglobulina M (IgM)

A imunoglobulina M é um pentâmero cuja cadeia pesada é μ. Seu peso molecular é alto, aproximadamente 900.000.

A seqüência de aminoácidos de sua cadeia pesada é 440 em sua fração Fc. Encontra-se predominantemente no soro do sangue, representando 10 a 12% das imunoglobulinas. IgM tem apenas um subtipo.

Imunoglobulina A (IgA)

Corresponde ao tipo α da cadeia pesada e representa 15% do total de imunoglobulinas. A IgA é encontrada tanto no sangue como nas secreções, incluindo o leite materno, na forma de um monômero ou dímero. O peso molecular desta imunoglobulina é 320.000 e tem dois subtipos: IgA1 e IgA2.

Imunoglobulina E (IgE)

A imunoglobulina E é constituída pela cadeia pesada tipo ε e é muito escassa no soro, em torno de 0, 002%.

A IgE tem um peso molecular de 200.000 e está presente como um monômero principalmente no soro, no muco nasal e na saliva. Também é comum encontrar esta imunoglobulina dentro dos basófilos e mastócitos.

Imunoglobulina D (IgD)

A variedade da cadeia pesada δ corresponde à imunoglobulina D, que representa 0, 2% do total de imunoglobulinas. A IgD tem um peso molecular de 180.000 e é estruturada na forma de um monômero.

Está relacionado aos linfócitos B, ligados à superfície destes. No entanto, a função da IgD não é clara.

Mudança de tipo

As imunoglobulinas podem sofrer uma alteração do tipo estrutural, devido à necessidade de defesa contra um antígeno.

Essa mudança é devida à função dos linfócitos B de produzir anticorpos pela propriedade da imunidade adaptativa. A mudança estrutural está na região constante da cadeia pesada, sem alterar a região variável.

Uma mudança de tipo ou classe pode fazer com que uma IgM passe IgG ou IgE, e isso ocorre como uma resposta induzida por interferon gama ou interleucinas IL-4 e IL-5.

Funções

O papel desempenhado pelas imunoglobulinas no sistema imunológico é de vital importância para a defesa do organismo.

As imunoglobulinas fazem parte do sistema imunológico humoral; isto é, são substâncias secretadas pelas células para proteção contra agentes patogênicos ou nocivos.

Eles fornecem um meio eficaz de defesa, eficaz, específico e sistematizado, sendo de grande valia como parte do sistema imunológico. Eles têm funções gerais e específicas dentro da imunidade:

Funções gerais

Os anticorpos ou imunoglobulinas cumprem ambas as funções independentes e ativam respostas efetoras e secretoras mediadas por células.

Ligação antígeno-anticorpo

As imunoglobulinas têm a função de se ligar a agentes antigênicos de maneira específica e seletiva.

A formação do complexo antígeno-anticorpo é a principal função de uma imunoglobulina e, portanto, é a resposta imunológica que pode deter a ação do antígeno. Cada anticorpo pode se ligar a dois ou mais antígenos ao mesmo tempo.

Funções efetoras

Na maioria das vezes, o complexo antígeno-anticorpo serve como o início para ativar respostas celulares específicas ou para iniciar uma seqüência de eventos que determinam a eliminação do antígeno. As duas respostas efetoras mais comuns são a ligação celular e a ativação do complemento.

A ligação celular depende da presença de receptores específicos para o segmento Fc da imunoglobulina, uma vez que tenha sido ligado ao antígeno.

Células como mastócitos, eosinófilos, basófilos, linfócitos e fagócitos possuem esses receptores e fornecem os mecanismos para a eliminação do antígeno.

A ativação da cascata do complemento é um mecanismo complexo que supõe o começo de uma seqüência, pelo que o resultado final é a secreção de substâncias tóxicas que eliminam os antígenos.

Funções específicas

Primeiro, cada tipo de imunoglobulina desenvolve uma função de defesa específica:

Imunoglobulina G

- A imunoglobulina G fornece a maioria das defesas contra agentes antigênicos, incluindo bactérias e vírus.

- A IgG ativa mecanismos como complemento e fagocitose.

- A constituição de IgG específica para um antígeno é durável.

- O único anticorpo que a mãe pode transferir para as crianças durante a gravidez é o IgG.

Imunoglobulina M

- IgM é o anticorpo de resposta rápida a agentes nocivos e infecciosos, pois proporciona ação imediata até ser substituído por IgG.

- Este anticorpo ativa respostas celulares incorporadas na membrana linfocitária e respostas humorais como o complemento.

- É a primeira imunoglobulina que sintetiza o ser humano.

Imunoglobulina A

- Atua como uma barreira de defesa contra patógenos, para ser localizado nas superfícies das membranas mucosas.

- Está presente na mucosa respiratória, no sistema digestivo, no trato urinário e também em secreções como saliva, muco nasal e lágrimas.

- Embora a ativação do seu complemento seja baixa, ele pode ser associado a lisozimas para eliminar bactérias.

- A presença de imunoglobulina D no leite materno e no colostro permite que um recém-nascido o adquira durante a amamentação.

Imunoglobulina E

- A imunoglobulina E fornece um forte mecanismo de defesa contra antígenos produtores de alergia.

- A interação entre IgE e um alérgeno fará com que substâncias inflamatórias apareçam responsáveis pelos sintomas de alergias, como espirros, tosse, urticária, aumento de lágrimas e muco nasal.

- A IgE também pode ser acoplada à superfície dos parasitas por meio de seu segmento Fc, produzindo uma reação que causa a morte destes.